El cáncer de mama es uno de los tumores más diagnosticados en las mujeres de España. En 2026 se estima que se superen los 38.000 casos y el riesgo de recaída puede variar considerablemente dependiendo del tipo. No es la norma, pero precisamente el miedo a volver a la enfermedad es lo que más pesa en las pacientes. Algunas células tumorales pueden permanecer dormidas durante años y según lo que apunta la oncóloga Josefina Cruz, del Hospital Universitario de Canarias e investigadora de GEICAM, a 20bien es que "sigue pendiente poder saber si tenemos enfermedad residual después de haber acabado este tipo de tratamientos".

La doctora asegura que por esas células dormidas o persistentes del organismo "nunca nos atrevemos a decir que hemos curado el cáncer de mama". Todavía queda encontrar una tecnología capaz de determinar quién no tiene la enfermedad en su organismo a nivel microscópico. El cáncer de mama sigue, por tanto, siendo todo un reto para los especialistas como Cruz, que sostiene que siguen "sin conocer todos 'los apellidos' del tumor". Sin embargo, las terapias dirigidas como el uso de ribociclib junto a la hormonoterapia nacen con el objetivo de diseñar nuevas estrategias con resultados respaldados a largo plazo.

El riesgo de muerte se reduce casi un 20%

Recientemente, Novartis presentó en el Congreso de la Sociedad Europea de Oncología Médica (ESMO) 2026 los beneficios de Kisqali (ribociclib) que junto a terapia endocrina (hormonoterapia) han conseguido reducir casi un 20% (19,1%) el riesgo de muerte en pacientes con cáncer de mama precoz HR+/HER2- en estadios II y III con alto riesgo de recaída. Las pacientes recibieron ribociclib durante tres años y continuaron después con el seguimiento. "A seis años, veremos que hay más pacientes que no van a recaer y que se van a curar de la enfermedad con respecto a las pacientes que no recibieron el fármaco", explica Josefina Cruz.

En NATALEE también se refleja que, en cuanto a la muerte específica por cáncer de mama, el riesgo se reduce casi un 30%, concretamente un 26%. "Lo que queremos decir es que, con estos datos, tenemos más pacientes que se curan. Supervivencia global significa eso: que el riesgo de muerte disminuye casi un 20%. Es decir, menos pacientes recaerán y fallecerán por el cáncer", añade. La oncóloga sostiene así que para las pacientes y sus familias se abre una nueva vía para una vida más larga y, sobre todo, evitando tratamientos agresivos.

El miedo a la recaída después de acabar el tratamiento

Diversos estudios han recogido a lo largo de este tiempo a que el miedo de una recaída está siempre presente en pacientes de cáncer de mama. El reciente estudio ImpOrta publicó que esta era la preocupación de un 84% de mujeres con cáncer de mama precoz HR+/HER2-. Según explica la oncóloga, esta vuelta a la enfermedad muchas veces llega cuando ya ha habido una nueva incorporación a la vida laboral y a la social, por lo que "se produce una situación de shock inesperado".

"Aunque la paciente está preocupada cada vez que viene a la consulta, siempre mantiene la esperanza de que eso no vuelva a pasar después de haber hecho todo el tratamiento que le hemos aconsejado al inicio de la enfermedad", nos cuenta Cruz, que añade que en ese momento no se intenta aplacar lo que siente. "Intentamos empatizar con ella y hacer que se sienta acompañada en este nuevo bajón que se produce con la noticia, e intentamos darle herramientas para que no se deprima o caiga en una situación de vacío absoluto".

A partir de ese momento, la oncóloga recalca que conociendo el tipo de tumos, empieza la búsqueda de nuevas opciones para que, si no se puede curar, al menos se pueda controlar. Y aquí es donde entran los nuevos fármacos como el reciente Kisqali (ribociclib). "Gracias a todos los nuevos fármacos que se han ido desarrollando en los últimos años, solemos tener un amplio abanico de posibilidades que pueden ofrecer a la paciente la posibilidad de que, aunque conviva con la enfermedad, pueda hacerlo durante un largo tiempo y con la mejor calidad de vida", concluye la doctora.

Un equipo del Instituto de Biología Molecular de Barcelona (IBMB-CSIC) ha logrado observar y describir cómo la bacteria Thomasclavelia ramosa, presente habitualmente en el intestino humano, rompe los anticuerpos de inmunoglobulina IgA2, una de las primeras barreras defensivas del organismo.

El hallazgo, fruto de una investigación básica realizada con fragmentos de anticuerpos humanos, permite comprender mejor cómo actúa esta bacteria y abre una vía para el futuro desarrollo de terapias contra enfermedades asociadas a la acumulación de anticuerpos defectuosos, como la nefropatía y la vasculitis por IgA.

El estudio, liderado por Francesc Xavier Gomis-Rüth y Ulrich Eckhard, investigadores del IBMB-CSIC, ha contado con la participación del Centro Nacional de Biotecnología (CNB-CSIC), la Universidad de Barcelona y la Universidad Grenoble-Alpes, en Francia. Los resultados se han publicado en la revista científica Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America (PNAS).

Una bacteria capaz de esquivar las defensas

La inmunoglobulina A (IgA) constituye una de las primeras líneas de defensa del cuerpo humano frente a los microorganismos. "Es el principal anticuerpo que protege las mucosas del cuerpo, con una superficie de unos 400 metros cuadrados", explica Gomis-Rüth. Algunas bacterias patógenas consiguen sortear esta protección mediante unas enzimas, denominadas peptidasas, capaces de cortar los anticuerpos y dejarlos inutilizados.

Hasta ahora, se conocía cómo actúan estas enzimas sobre la IgA1, la subclase de inmunoglobulina predominante en la sangre. Sin embargo, la IgA2, presente principalmente en las mucosas y, en especial, en el colon, resiste la acción de las peptidasas bacterianas. La excepción conocida es Thomasclavelia ramosa, una bacteria comensal que habita en el intestino sin causar daños, aunque en determinadas circunstancias puede provocar infecciones. Este microorganismo es capaz de romper tanto la IgA1 como la IgA2, pero hasta ahora se desconocía cómo conseguía actuar sobre esta última.

El equipo investigador ha logrado observar la interacción entre una enzima de T. ramosa y un anticuerpo IgA2, así como describir cómo se unen ambas moléculas justo antes de que la enzima corte el anticuerpo. La dificultad para estudiar este proceso radicaba en que el contacto entre las dos moléculas es muy breve: la enzima se acopla al anticuerpo y lo corta prácticamente de inmediato.

Para capturar ese instante, los científicos estabilizaron la unión entre ambas moléculas mediante un enlace químico denominado puente disulfuro y utilizaron una versión de la enzima incapaz de realizar el corte. A continuación, analizaron el complejo mediante criomicroscopía electrónica, una técnica que congela muestras biológicas a temperaturas ultrabajas y permite reconstruir su estructura tridimensional a partir de miles de imágenes.

El análisis permitió identificar dos momentos del proceso: el reconocimiento del anticuerpo por parte de la enzima y la fase inmediatamente anterior al corte. Las imágenes se obtuvieron en la plataforma de criomicroscopía del IBMB-CSIC, en el Sincrotrón ALBA, en Barcelona, y en el Sincrotrón Europeo ESRF, en Grenoble.

Una clavija que abre la puerta al anticuerpo

Los investigadores descubrieron que la enzima reconoce el anticuerpo mediante una estructura con forma de lazo, que actúa como una clavija y encaja en una cavidad de la propia enzima. Una vez establecida la unión, un enlace interno del anticuerpo gira unos 180 grados y abre una especie de puerta. Este movimiento coloca la bisagra del anticuerpo frente a la zona activa de la enzima, que funciona como unas tijeras y queda preparada para efectuar el corte.

"Los anticuerpos tienen forma de Y: sus dos brazos reconocen a los microbios y el tronco ayuda a eliminarlos. La bisagra es la zona flexible que une ambas partes, de modo que, al cortarla, la enzima separa los brazos del tronco e inutiliza el anticuerpo", explica Gomis-Rüth.

El mecanismo descrito permite entender por qué la enzima de T. ramosa puede actuar sobre las dos subclases de IgA. Mientras que las enzimas de otras bacterias cortan la bisagra de la IgA1, pero no consiguen hacerlo en la IgA2, la de T. ramosa se fija al lazo que actúa como clavija, presente en ambas, y corta el inicio de la bisagra, una región que también comparten los dos tipos de anticuerpos.

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